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/ Aminet 6 / Aminet 6 - June 1995.iso / Aminet / misc / sci / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00587 < prev    next >
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Text File  |  1995-03-04  |  2.7 KB  |  51 lines
  1. ***************************************************
  2. * Prolyl oligopeptidase family serine active site *
  3. ***************************************************
  4.  
  5. The prolyl oligopeptidase family [1,2,3] consist  of  a number of evolutionary
  6. related peptidases whose catalytic  activity seems  to be provided by a charge
  7. relay system similar to  that of the trypsin family of  serine  proteases, but
  8. which evolved by independent convergent evolution.   The known members of this
  9. family are listed below.
  10.  
  11.  - Prolyl endopeptidase (EC 3.4.21.26) (PE) (also called post-proline cleaving
  12.    enzyme). PE is an enzyme that cleaves peptide bonds on  the C-terminal side
  13.    of prolyl residues. The sequence of PE has been obtained  from  a mammalian
  14.    species (pig) and from a  bacteria (Flavobacterium meningosepticum);  there
  15.    is a high degree of sequence conservation between both sequences.
  16.  - Escherichia  coli protease II (EC 3.4.21.83) (oligopeptidase B) (gene prtB)
  17.    which cleaves  peptide  bonds on the C-terminal side of lysyl and argininyl
  18.    residues.
  19.  - Dipeptidyl peptidase IV (EC 3.4.14.5) (DPP IV).   DPP IV is  an enzyme that
  20.    removes  N-terminal   dipeptides  sequentially   from  polypeptides  having
  21.    unsubstituted N-termini provided that the penultimate residue is proline.
  22.  - Yeast vacuolar dipeptidyl aminopeptidase A (DPAP A) (gene: STE13)  which is
  23.    responsible for the proteolytic maturation of the alpha-factor precursor.
  24.  - Yeast vacuolar dipeptidyl aminopeptidase B (DPAP B) (gene: DAP2).
  25.  - Acylamino-acid-releasing  enzyme  (EC 3.4.19.1)  (acyl-peptide  hydrolase).
  26.    This enzyme catalyzes the hydrolysis of  the amino-terminal peptide bond of
  27.    an N-acetylated protein to generate a N-acetylated amino acid and a protein
  28.    with a free amino-terminus.
  29.  
  30. A conserved serine residue has experimentally  been  shown (in E.coli protease
  31. II as well  as  in  pig  and bacterial PE)  to  be necessary for the catalytic
  32. mechanism. This serine, which is part of the catalytic  triad (Ser, His, Asp),
  33. is generally located  about 150 residues away from the C-terminal extremity of
  34. these enzymes  (which  are  all proteins  that contains about 700 to 800 amino
  35. acids).
  36.  
  37. -Consensus pattern: D-x(3)-A-x(3)-[LIVMFYW]-x(14)-G-x-S-x-G-G-[LIVMFYW](2)
  38.                     [S is the active site residue]
  39. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  40.  for yeast DPAP A.
  41. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  42.  
  43. -Last update: June 1994 / Text revised.
  44.  
  45. [ 1] Rawlings N.D., Polgar L., Barrett A.J.
  46.      Biochem. J. 279:907-911(1991).
  47. [ 2] Barrett A.J., Rawlings N.D.
  48.      Biol. Chem. Hoppe-Seyler 373:353-360(1992).
  49. [ 3] Polgar L., Szabo E.
  50.      Biol. Chem. Hoppe-Seyler 373:361-366(1992).
  51.